ГИДРОЛИЗ МОЛОЧНЫХ БЕЛКОВ ПРОТЕАЗАМИ ШТАММОВ МОЛОЧНОКИСЛЫХ БАКТЕРИЙ И ИХ ГИПОАЛЛЕРГЕННЫЕ СВОЙСТВА

Список авторов:

Мустафаева Р.С., Абдуллаева Н.Ф. Бакинский Государственный Университет, старший лаборант, доцент

Анотация:

Abstract. The aim of this work was to optimize the hydrolysis of milk proteins by various proteases of lactic
acid bacteria (LAB) and enzymatic hydrolysis of milk proteins for the manifestation of their hypoallergenic prop-
erties. The amount of partial hydrolysates of whey proteins obtained using pepsin in α-LA is 100%, and using
papain in β-LQ is 61.8 ± 4.8%; α-LA-100%. When using thermolysin, trypsin and alcalase in β-LQ and α-LA-
100%, respectively. In neutral and alkaline media, papain, trypsin, alcalase, and thermolysin efficiently cleaved β-
LQ, and under optimized conditions, these enzymes cleaved α-LA. Casein is considered the main source of protein
for the production of hypoallergenic protein hydrolysates. Casein hydrolysis was carried out in 2 stages: protease
hydrolysis with LAB strains and pepsin hydrolysis. As a result, during the fermentation of milk proteins, some
LAB produce biologically active peptides that are relevant in the development and organoleptic, hypoallergenic
properties of fermented milk products.
Аннотация. Целью данной работы была оптимизация гидролиза белков молока различными проте-
азами молочнокислых бактерий (МКБ) и ферментативный гидролиз белков молока для проявления их ги-
поаллергенных свойств. Количество частичных гидролизатов сывороточных белков полученных с приме-
нением пепсина в α-LA 100%, а с применением папаина в β-LQ 61,8±4,8%; α- LA-100%. При применении
термолизин, трипсин и алкалазы в β-LQ и α- LA-100%, соответственно. В нейтральных и щелочных средах
папаин, трипсин, алкалаза и термолизин эффективно расщеплял β-LQ, а в оптимизированных условиях эти
ферменты расщепляли α- LA. Казеин считается основным источником белка для получения гипоаллерген-
ных белковых гидролизатов. Гидролиз казеинов проводился в 2 этапах: гидролиз протеазами штаммами
МКБ и гидролиз пепсином. В результате при ферментации молочных белков некоторыми МКБ образуются
биологически активные пептиды, которые являются актуальными при разработке и органолептическими,
гипоаллергенными свойствами ферментированных молочных продуктов.

Ключевые слова:

Keywords: lactic acid bacteria, milk protein hydrolysis, proteases of LAB, protein hydrolysis optimization, hypoallergenic milk proteins Ключевые слова: молочнокислые бактерии, гидролиз молочных белков, протеазы МКБ, оптимизация гидролиза белков, гипоаллергенность молочных белков View Fullscreen

Библиография:

Литература
1. И.А. Рогов, Л.В Антипова, Н.И Дунченко,
Н.А Жеребцов Химия пищи: Белки: Структура,
функции, роль в питании // В 2-х кн. Кн.1- М.: Ко-
лос, 2000.- 384 с.
2. Т.Н. Головач [и др.] Изучение особенностей
ферментации белков молока (казеиновой и сыворо-
точной фракций) мезофильными и термофильными
лактобациллами //Актуальные вопросы перера-
ботки мясного и молочного сырья: сб. научн. тр.
2011. Вып. 6 /РУП «Институт мясо-молочной про-
мышленности»; редкол.: А.В. Мелещеня [и др.] –
Минск, РУП «Институт мясо-молочной промыш-
ленности», 2012. – С. 263–272.
3. Т.Н. Головач, В.П. Курченко , Н.К. Жабанос
Характеристика частичного гидролизата сыворо-
точных белков, полученного с использованием тер-
мостабильной бактериальной эндопептидазы // Ин-
новационные процессы в АПК: материалы 125 III
Междунар. науч.-практ. конф. преподавателей, мо-
лодых ученых и студентов, г. Москва,13–15 апреля
2011 г. / ФГОУ ВПО Российский университет
дружбы народов. – М: РУДН
4. Т.Н. Головач, В.П. Курченко, Л.И Сурвило
Антигенные свойства нативных и термообработан-
ных сывороточных белков и их частичных фермен-
тативных гидролизатов // Труд. Белорусск. гос. ун-
та. Сер.: Физиологические, биохимические и моле-
кулярные основы функционирования биосистем. –
2011. – Т. 6, Ч. 1. – С. 209–223.
5. Adler-Nissen, J. // In Enzymes in food pro-
cessing; T. Nagodawithana, G. Reed, Eds.; Academic
Press: San Diego. – 1993. – P. 159–203.
6. Besler M., Steinhart H., Paschke A. Stability of
food allergens and allergenicity of processed foods / M.
Besler,H. Steinhart, A. Paschke // J. Chromatogr. B Bi-
omed. Sci. Appl. – 2001. – Vol. 756. – P. 207–228.
7. Christensen J.E [et al.] Peptidases and amino
acid catabolism in lactic acid bacteria //Antonie Van
Leeuwenhoek. – 1999. – Vol. 76. – P. 217–246.
8. Clemente A. Enzymatic protein hydrolysates in
human nutrition // Trendsin Food Science and Technol-
ogy. – 2000. – Vol. 11. – Р. 254–
9. Doeven M.K., Kok J., Poolman B. Specificity
and selectivity determinants of peptide transport in
Lactococcuslactis and other microorganisms // Mol.
Microbiol. – 2005. –Vol. 57. – P. 640–649.
10. Edwards P.J.B. [et al.] Heat-resistant structural
features of bovine β-lactoglobulin A revealed by NMR
H/Dexchange observations // Int. Dairy J. – 2002. –
Vol. 12. – P. 331–344.
11. Fernandez-Espla M.D. [et al.] Streptococcus
thermophilus cell wall-anchored proteinase: release,
purification, and biochemical and genetic characteriza-
tion // Appl. Environ.Microbiol. – 2000. – Vol. 66. – P.
4772–4778.
12. Heyman, M. Evaluation of the impact of food
technology on the allergenicity of cow’s milk proteins
// Proc. Nutr. Soc. – 1999. – Vol. 58, № 3. – P. 587–
592.
13. Juillard V. [et al.] The extracellular PI-type
proteinase of Lactococcus lactis hydrolyzes β-casein
into more than one hundred different oligopeptides // J.
Bacteriol. – 1995. – Vol. 177. –P. 3472–3478.
14. Kleber N. [et al.] The antigenic response of β-
lactoglobulin is modulated by thermally induced aggre-
gation // Eur. Food Res. Technol. – 2004. – Vol. 219. –
P. 105–110.
15. Kunji E.R.S. [et al.] The proteolytic systems
of lactic acid bacteria // Antonie Van Leeuwenhoek. –
1996. – Vol. 70. – P. 187–221.
16. Laan H., Konings W.N. Mechanism of pro-
teinase release from Lactococcus lactis ssp. cremoris
Wg2 // Appl. Environ. Microbiol. – 1989. – Vol. 55. –
P. 3101–3106.
17. Minami [et al.] Oligopeptides: mechanism of
renal clearance depends on molecular structure / H. //
Am. J. Physiol. – 1992. – Vol. 263, № 2. – P.109–115.
18. Mouecoucou, J.; Villaume, C.; Sanchez, C.;
Mejean, L. β-Lactoglobulin/ polysaccharide interac-
tions during in vitro gastric and pancreatic hydrolysis
assessed in dialysis bags of different molecular weight
cut-offs. Biochim.Biophys.Acta 2004, 1670, 105–112.
19. Paschke A., Besler M. Stability of bovine al-
lergens during food processing //Ann. Allergy Asthma
Immunol. – 2002. – Vol. 89. – P. 16–20.
20. Peterson, S.D., Marshall R.T. Nonstarter lac-
tobacilli in Cheddar cheese: a review // J. Dairy Sci. –
1990. – Vol. 73. – P. 1395–1410.
21. Siezen, R.J. Multi-domain, cell-envelope pro-
teinases of lactic acid bacteria //Antonie Van Leeuwen-
hoek. – 1999. – Vol. 76. – P. 139–155.
22. Takagi [et al.] K. Comparative study of in
vitro digestibility of food proteins and effect of preheat-
ing on the digestion // Biol. Pharm. Bull. – 2003. – Vol.
26, № 7. – P. 969–973.